Nobel-díj: sok újdonság jön a biomolekulák világában
A kémiai Nobel-díj azt a módszerfejlesztést ünnepli, amely rengeteg új és izgalmas dologra fog fényt deríteni a biomolekulák szerkezetének világában.
Perczel András Magyar Tudományos Akadémia (MTA) tagja, az Eötvös Loránd Tudományegyetem (ELTE) Természettudományi Kara Szerves Kémiai tanszékének vezetője szerint krio-elektronmikroszkópiának köszönhetően rengeteg új, izgalmas dologra fog fény derülni a következő tíz évben a biokémia, a szerkezeti kémia és biológia, az immunológia, a virológia, a genetika területén.
A biomolekulák kutatása során elsőként 1990-ben alkalmazták sikerrel a krio-elektronmikroszkópiát (cryo-EM), amelynek megalkotásáért a svájci Jacques Dubochet, a német-amerikai Joachim Frank és a brit Richard Henderson részesül a díjban. Dubochet-t a minták előkészítése és mérhetősége, Frankot a molekuláris sokaságok kiértékelése terén végzett munkájáért ismerik el, Hendersont pedig azért, hogy rámutatott, ezzel a technikával akár atomi felbontású térszerkezet is megalkotható – fejtette ki Perczel András.
A biomolekuláris szerkezet és a dinamikakutatások során alkalmazott krio-elektronmikroszkópia fantasztikus technikai előretörés, amely a sokrétű és nagy ívű fejlesztéseknek hála az elmúlt 5-10 évben gyors ütemben vált társává a röntgendiffrakció- és mágneses magrezonancián (NMR) alapuló, korábban többször is Nobel-díjjal elismert technikáknak – fogalmazott. Ezen modern fizikai-biokémiai módszerek alkalmazása betekintést enged a makromolekulák térszerkezetének csodálatos világába, a cryo-EM-nek köszönhetően pedig még több információt kaphatnak élettani szempontból is fontos molekulákról, fehérjékről, amelyek mérete most már meghaladhatja a korábban tanulmányozhatók felső korlátját is. Példaként említette, hogy míg a svájci Kurt Wüthrich 2002-ben az NMR alapú fehérjetérszerkezet-vizsgálat alapjainak megalkotásáért, addig 2003-ban két amerikai tudós, Peter Agre és Roderick MacKinnon a membránfehérjék és ion-csatornáik kutatásáért kapott Nobel-díjat. Azaz módszerfejlesztés és -alkalmazás kéz a kézben halad és kaphatja akár a legrangosabb elismerést.
Hasonlóan sikeres terület a fehérjekrisztallográfia. Max F. Perutz és John C. Kendrew 1962-ben a fehérjék tanulmányozhatóságáért, majd 2009-ben Venkatráman Rámakrisnan, Thomas A. Steitz és Ada Jonat a riboszóma és az ehhez kapcsolható racionális gyógyszer fejlesztésért részesült Nobel-dijban.
"A most Nobel-díjjal elismert technika lehetővé teszi, hogy három dimenzióban alkothassunk képet sok ezer és tízezer atomot tömörítő makromolekulákról. Míg az NMR az oldat, a röntgen-krisztallográfia a kristályos halmazállapotú, addig a most elismert cryo-EM az üvegszerűen megfagyasztott vizes állapotú téralkatokról ad soha nem látott méretű rendszerek esetében is nagypontosságú képet. A cryo-EM érzékenysége már közel akkora, mint a korábban használt módszereké, lehetővé téve azt, hogy még nagyobb, még összetettebb, sok fehérjét, RNS-t, DNS-t és más biomolekulákat tömörítő, funkcionális komplexek legyenek tanulmányozhatók, hogy megérthessük egyre jobb felbontás mellett a sejtalkotó makromolekulák működését" – mondta Perczel András.
A kutató magyarázata szerint ezt a módszert sikerrel alkalmazták például a bakteriális flagellumok, az egysejtűek mozgását biztosító "csápok" felépítésének megértése során. "A mai bejelentés megkoronázza az utóbbi évtizedekben zajló fejlesztéseket a krio-elektronmikrószkópia területén, amely olyan ütemben fejlődött, hogy még a szerkezetkutató szakembereknek is levegő után kell kapkodniuk" – mutatott rá a szerkezetkutató kémikus.
Ismertetése szerint Magyarországhoz legközelebb Bécsben, illetve Brnóban található krio-elektronmikroszkóp. Egy-egy ilyen eszköz értéke meghaladja a 3-4 milliárd forintot is. A magyar kutatók sincsenek elzárva előle, mert az ELTE is konzorciumi tagja az iNEXT nevű európai uniós programnak, amelynek keretében cryo-EM-et használhatnak külföldön – mondta Perczel András, a konzorcium magyar képviselője.
