A fehérjeműködés szabályozásának szerkezeti háttere
Feltárták egy kalciumion-függő, membránkötő fehérjecsalád, az annexin egyik tagjának molekuláris szintű szabályozását.
A szerkezeti biológia egyik legtekintélyesebb folyóiratának hasábjain, az amerikai Structure szakfolyóiratban jelent meg a TTK Biokémiai Tanszék munkatársainak legutóbbi közleménye, a kutatás hazai és svéd együttműködés során valósult meg. A Nyitray László egyetemi tanár vezette kutatócsoport elsősorban fehérje–fehérje kölcsönhatások kialakulását és szabályozását vizsgálja. A kutatócsoport korábban a tumor metasztázisok és a melanómák kialakulásában szerepet játszó S100A4 fehérjék szerkezeti vizsgálata terén értek el eredményeket. A most megjelent közlemény megosztott első szerzői Kiss Bence posztdoktor és Ecsédi Péter doktorandusz voltak. Az eredmények tükrében pontosabb képet kapnak a szerkezeti biológusok arról, milyen molekuláris szintű változások történnek a fehérjék működésének szabályozása során.
Az annexin fehérje vizsgálata kitűnő modellnek bizonyult a két legfontosabb fehérje szabályozási mód, a reverzibilis foszforiláció és a regulációs fehérjék kötődése kiváltotta szerkezeti változások kimutatására. Az eredmények azt mutatják, hogy mindkét mechanizmus a szerkezeti dinamika megváltoztatásán keresztül szabályozza az annexin működését, ami valószínűleg általánosítható sok más fehérjére is.
Az annexin és az S100 fehérjék patológiás jelentőséggel is bírnak,mivel szerepet játszanak számos tumoros és gyulladásos megbetegedésben, ezért potenciális gyógyszercélpont molekulák, és szerkezetük részletesebb megismerése jelentősen segítheti a jövőben a gyógyszerfejlesztési kísérleteket.
